L'ambito delle patologie neurodegenerative con evidenze neuropatologiche di accumuli extracellulari o intracellulari (citoplasmatici e/o nucleari) di materiale “proteinaceo” diventa sempre più ampio; ci riferiamo infatti a patologie tanto diverse come possono essere da una parte le malattie da aumentata ripetizione della tripletta CAG(n) nel genoma e cui corrisponde una espansione di sequenze poliglutamminiche (Q n) nelle proteine espresse, a malattie come la demenza con corpi di Lewy, la malattia di Parkinson, l'atrofia multisistemica, la demenza di Alzheimer, le encefalopatie prioniche. Molti di questi depositi sono stati originalmente identificati mediante le proprietà di colorazioni istochimiche, da qui la loro designazione come amiloide. In seguito, si è appreso che i depositi di amiloide contengono fibrille di proteine estremamente insolubili che mostrano caratteristiche simili morfologiche (fibrille di 80-150 Å) ma molte diverse nella sequenza [1]. Queste osservazioni hanno dimostrato che la formazione di aggregati proteici colocalizza con la degenerazione tissutale, suggerendo che la formazione di fibrille è direttamente coinvolta nell'indurre la morte cellulare.
LO STRESS PROTEOTOSSICO: UN MECCANISMO PATOGENETICO COMUNE ALLA NEURODEGENERAZIONE
MELONE, Mariarosa Anna Beatrice
2007
Abstract
L'ambito delle patologie neurodegenerative con evidenze neuropatologiche di accumuli extracellulari o intracellulari (citoplasmatici e/o nucleari) di materiale “proteinaceo” diventa sempre più ampio; ci riferiamo infatti a patologie tanto diverse come possono essere da una parte le malattie da aumentata ripetizione della tripletta CAG(n) nel genoma e cui corrisponde una espansione di sequenze poliglutamminiche (Q n) nelle proteine espresse, a malattie come la demenza con corpi di Lewy, la malattia di Parkinson, l'atrofia multisistemica, la demenza di Alzheimer, le encefalopatie prioniche. Molti di questi depositi sono stati originalmente identificati mediante le proprietà di colorazioni istochimiche, da qui la loro designazione come amiloide. In seguito, si è appreso che i depositi di amiloide contengono fibrille di proteine estremamente insolubili che mostrano caratteristiche simili morfologiche (fibrille di 80-150 Å) ma molte diverse nella sequenza [1]. Queste osservazioni hanno dimostrato che la formazione di aggregati proteici colocalizza con la degenerazione tissutale, suggerendo che la formazione di fibrille è direttamente coinvolta nell'indurre la morte cellulare.I documenti in IRIS sono protetti da copyright e tutti i diritti sono riservati, salvo diversa indicazione.
